Polski naukowiec rozpracował enzym kluczowy w walce z koronawirusem

Polski naukowiec rozpracował enzym istotny w walce z koronawirusem

Artykuł miesiąca

Polski naukowiec rozpracował enzym kluczowy w bitwie z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, którego granie pewno być istotne dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.

– Z kilku lat współpracujemy z częścią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor był duży pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z doświadczeń tych mogą już mieć też chemicy, a nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z wszelkiego świata

– Jest więc dokładnie to najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – oczywiście o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w obszarze nauk chemicznych również o produktach.

Realizowane przez badaczy z Wrocławia badania zatrzymują się też podstawą dla poszukiwań środka na COVID-19.

Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w niniejszym wirusie. – To ułatwia mu przeżycie. Zahamowanie działania tego enzymu natychmiast powoduje, iż ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.

– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby leczenie tego enzymu (hamowałby jego aktywność – red.), to łatwo zabijamy koronawirusa. To oczywiście z dawnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.

– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego wynik – porównuje naukowiec. Jak dodaje, enzym tenże istniał otwarty, lecz były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – A my znaleźliśmy jeden klucz, który pasuje do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.

Ekspert wyjaśnia, skąd badacze dokonali ten ważny dla koronawirusa enzym – i nie wiedzieli, iż jest taki istotny. – Z kilku lat współpracujemy z częścią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim pozycję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio książkę o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał duży pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS natomiast jej ważnego inhibitora. Kilka lat później na pamiątkę tego pytania w Singapurze powstała nawet rzeźba.

– Na startu lutego bieżącego roku, gdy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją dużo dokładnie badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest znacznie zbliżona do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą wykonywałeś prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się zyskami z pełnym światem

Jak tłumaczy, jest więc enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w ról P1”). – U mężczyzn właściwie nie ma takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd również można się spodziewać, że gdy powstaną leki uderzające w ten enzym, wtedy będą one przeszkadzać wirusowi, ale teraz nie człowiekowi. A wtedy oznacza, iż będą prawie toksyczne.

Praca (z sukcesami z badań) zespołu prof. Drąga jest jeszcze w trakcie recenzowania, natomiast jego skład już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z wszelkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint publikacji jest jednoznaczny online. – Wtedy stanowi prezent z mojego laboratorium dla wszystkich zainteresowanych – zaznacza naukowiec. I sprawia, iż w chwila dni po prac zainteresowanych nie brakuje. Z zapytaniami i ofertami współpracy komunikują się światy z drugich części świata.

– To, co już opublikowaliśmy – to niepowtarzalna spośród najistotniejszych informacji, jakie można być o tym enzymie. Zatem jego wszystka preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z jakimi aminokwasami enzym może się obowiązywać w kluczowych pozycjach. – Możemy stwierdzić, czyli toż są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy również stworzyć mapę najważniejszego mieszkania tego enzymu i dostosowywać do niego nawet leki, które szybko znajdują się na rynku – mówi naukowiec.

Dodaje, że z doświadczeń tych mogą już mieć też chemicy lub firmy, aby budować nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa.

– Dziś na przypadku jesteśmy różne białka spośród obecnego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo produkcji jest bezpośrednio niesamowite – zaznacza prof. Drąg.

Badacze z Wrocławia mogli spowodować swoje badania tak już dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.

Wypracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala planować i podejmować wysoce aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (które nie tkwią w istocie), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Że ona podawać do wykonywania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został obecnie w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sprawę Nauki Polskiej.

Zobacz również ekg Kołobrzeg

Dodaj komentarz

avatar
  Subscribe  
Powiadom o